Что такое фракции крови

Белковые фракции в сыворотке

Что такое фракции крови

[06-011] Белковые фракции в сыворотке

500 руб.

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов.

Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций.

При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови.

Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины).

Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название “пик”, например “М-пик” при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния.

Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов.

При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок.

М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой.

Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина.

В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз “множественная миелома” был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность.

Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков.

Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов.

Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов.

Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов).

Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза.

Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

  • Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
  • Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
  • Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

  • При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
  • При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
  • При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
  • При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

ВозрастРеференсные значения
0-7 месяцев44 – 76 г/л
7-12 месяцев51 – 73 г/л
1-3 года56 – 75 г/л
3-18 лет60 – 80 г/л
Больше 18 лет64 – 83 г/л
КомпонентРеференсные значения
Альбумин, %55,8 – 66,1 %
Альфа-1-глобулин, %2,9 – 4,9 %
Альфа-2-глобулин, %7,1 – 11,8 %
Бета-1-глобулин, %4,7 – 7,2 %
Бета-2-глобулин, %3,2 – 6,5 %
Гамма-глобулин, %11,1 – 18,8 %

Причины повышения фракции альбумина:

  • беременность;
  • дегидратация;
  • алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

  • острая ревматическая лихорадка;
  • острый холецистит;
  • сахарный диабет;
  • воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
  • нефротический синдром;
  • нефритический синдром;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • хроническая сердечная недостаточность;
  • макроглобулинемия;
  • множественная миелома;
  • остеомиелит;
  • язвенная болезнь;
  • пневмония;
  • саркоидоз;
  • системная красная волчанка;
  • неспецифический язвенный колит;
  • прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

  • острые или хронические воспалительные заболевания;
  • лимфогранулематоз;
  • цирроз печени;
  • язвенная болезнь;
  • беременность;
  • стресс;
  • прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

  • недостаточность альфа-1-антитрипсина;
  • острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

  • острая ревматическая лихорадка;
  • хронический гломерулонефрит;
  • цирроз печени;
  • сахарный диабет;
  • диспротеинемия;
  • лимфогранулематоз;
  • пожилой и младенческий возраст;
  • нефротический синдром;
  • остеомиелит;
  • язвенная болезнь;
  • пневмония;
  • узловатый полиартериит;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • стресс;
  • системная красная волчанка;
  • мальабсорбция;
  • неспецифический язвенный колит.

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

  • острый вирусный гепатит;
  • гипогаптоглобинемия;
  • интраваскулярный гемолиз;
  • гипертиреоз;
  • мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

  • острые воспалительные заболевания;
  • сахарный диабет;
  • диспротеинемия;
  • гломерулонефрит;
  • гиперхолестеринемия;
  • железодефицитная анемия;
  • подпеченочная желтуха;
  • макроглобулинемия;
  • нефротический синдром;
  • беременность;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

  • аутоиммунные заболевания;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • нефротический синдром;
  • системная склеродермия;
  • стеаторея;
  • системная красная волчанка;
  • цирроз печени;
  • неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

  • амилоидоз;
  • цирроз печени;
  • хронический лимфолейкоз;
  • криоглобулинемия;
  • муковисцидоз;
  • тиреоидит Хашимото;
  • ювенильный ревматоидный артрит;
  • множественная миелома;
  • моноклональная гаммапатия неясного генеза;
  • ревматоидный артрит;
  • саркоидоз;
  • системная склеродермия;
  • синдром Шегрена;
  • системная красная волчанка;
  • макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

  • острый вирусный гепатит;
  • агаммаглобулинемия;
  • гломерулонефрит;
  • лейкоз;
  • лимфома;
  • нефротический синдром;
  • мальабсорбция;
  • склеродермия;
  • стеаторея;
  • неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

  • Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
  • Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.

Важные замечания

  • Исследование не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов (IgA, IgM, IgG) между собой и не предназначено для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза.
  • У 10 % пациентов с множественной миеломой протеинограмма в норме.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, онколог, гематолог.

Литература

  • Chernecky C. C. Laboratory Tests and Diagnostic Procedures / С.С. Chernecky, В.J. Berger; 5th ed. – Saunder Elsevier, 2008.
  • DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
  • Fauci et al. Harrison's Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Источник: https://helix.ru/kb/item/06-011

Анализ на фракции белков: нормы и отклонения, показания

Что такое фракции крови

Человеческий сывороточный альбумин

Альбумины и глобулины — основные группы протеинов плазмы. Анализ на отдельные фракции белков служит маркером нарушений белкового обмена, позволяет выявить различные патологии, осуществлять мониторинг изменений при заболеваниях, выбрать эффективную тактику лечения.

Альбумины (А) выполняют множество задач в организме человека: поддерживают онкотическое давление крови, обеспечивают целостность сосудистых барьеров; транспортируют жирные кислоты, гормоны, витамины; связываются с производными различных веществ, ограничивая их вредное воздействие на клетки; взаимодействуют с факторами свёртывания, служат источником аминокислот.

Структура глобулина

Глобулины (Г) представляют собой разнородную группу:

  • α1-Г: переносят липиды, кислоты, гормоны; участвуют в процессах коагуляции, ингибируют различные ферменты.
  • α2-Г: связывают гемоглобин и ферменты, транспортируют витамины и атомы меди, регулируют процессы свёртывания.
  • β-Г: транспортируют липиды и железо; связываются с половыми гормонами, белками и иными элементами.
  • γ-Г: преимущественно представляют собой иммуноглобулины, основная функция которых состоит в нейтрализации вредоносных агентов, проникающих в организм.

Нормы для белковых фракций

При проведении анализа учитывается соотношение альбумины/глобулины

В анализе учитывается соотношение фракций А/Г, норма этого значения =1:2.

Референсные значения для фракции альбумина.

ВозрастА (г/л)
0 – 4 дня28 – 44
4 дня – 14 лет38 – 54
14 – 18 лет32 – 45
старше 18 лет35 – 52
соотношение к общему белку (%)54 – 65

Норма для фракции глобулинов.

Возрастα1-Г (г/л)α2-Г (г/л)β-Г (г/л)γ-Г (г/л)
0 – 7 дней1,2 – 4,26,8 – 11,24,5 – 6,73,5 – 8,5
7 дней – 1 год1,24 – 4,37,1 – 11,54,6 – 6,93,3 – 8,8
1 год – 5 лет2,0 – 4,67,0 – 13,04,8 – 8,55,2 – 10,2
5 – 8 лет2,0 – 4,28,0 – 11,15,3 – 8,15,3 – 11,8
8 – 11 лет2,2 – 3,97,5 – 10,34,9 – 7,16,0 – 12,2
11 – 21 год2,3 – 5,37,3 – 10,56,0 – 9,07,3 – 14,3
старше 21 года2,1 – 3,55,1 – 8,56,0 – 9,48,1 – 13,0
соотношение к общему белку (%)2 – 57 – 138 – 1512 – 22

Нормативные значения могут отличаться в зависимости от лаборатории.

Отклонения от нормы: причины повышения и понижения

Кишечные инфекции могут стать причиной обезвоживания

Повышение уровня альбумина:

  • обезвоживание,
  • инфекционные заражения,
  • обширные ожоги и травмы.

Понижение уровня альбумина:

  • бактериальное инфицирование,
  • паразитарное поражение,
  • последствие кровотечения,
  • злокачественные новообразования,
  • эрозивно-язвенные поражения тонкой кишки,
  • заболевания почек,
  • коллагенозы,
  • острые и хронические болезни печени,
  • нарушение белкового синтеза,
  • повышенный расход белка,
  • беременность.

При аутоиммунных заболеваниях повышаются гамма-глобулины

Повышенный уровень глобулинов:

  • α1-Г: обострение хронических заболеваний, повреждение тканей печени;
  • α2-Г: острые воспалительные процессы (патологии почек, пневмония и др.);
  • β-Г: нарушения липидного обмена, заболевания печени, почек, желудка;
  • γ-Г: воспалительные явления, инфицирование, гепатиты, аутоиммунные заболевания, злокачественные патологии.

Пониженный уровень глобулинов:

  • α1-Г: дефицит белков данной фракции;
  • α2-Г: сахарный диабет, гепатиты;
  • β-Г: сниженный уровень fi-протеинов;
  • γ-Г: угнетение иммунной системы.

Показания к выполнению анализа

Для назначения исследования имеется ряд показаний

Анализ назначается в следующих случаях:

  • В качестве комплексного обследования.
  • При заболеваниях, связанных с диффузным поражением соединительной ткани.
  • Инфекционные заболевания в остром и хроническом периодах.
  • Подозрение на синдром недостаточного всасывания питательных веществ.
  • При аутоиммунных патологиях.
  • При заболеваниях печени, почек.
  • Для дифференцирования отёчности.
  • Выявление злокачественных процессов.

Подготовка к тесту

Подготовка к тесту обеспечивает достоверный результат

Правильная подготовка к анализу позволяет получить корректные результаты.

  1. Последний приём пищи должен завершиться за 8 часов до исследования, но период голода должен составлять не более 14 часов. Рекомендуется пить чистую воду, исключив любые напитки.
  2. Не употреблять алкоголь за сутки до изъятия крови, курение ограничивается за час до анализа.
  3. Накануне теста не следует перегружать организм эмоционально и физически, поход в спортзал лучше отложить.
  4. Все иные исследования (рентгенография, УЗИ) проводятся после сдачи анализа.
  5. Взятие крови производится в утреннее время.
  6. На результат анализа на фракции белка влияют гормональные препараты, в том числе пероральные контрацептивы, а также цитостатические средства. Если их приём исключить невозможно, необходимо предоставить перечень препаратов врачу.

Методы определения белковых фракций

Исследование белковых фракций проводится несколькими методами

Для разделения белков на фракции используют следующие методы:

  • Высаливание. Методика основана на способности белков выпадать в осадок в присутствии растворов солей.
  • Метод Кона. Разделение на фракции при температуре от -3 до -5°С при взаимодействии разных концентраций этанола.
  • Иммунологические: иммунопреципитация, иммуноэлектрофорез, радиальная иммунодиффузия. В основе методик лежат иммунные свойства белковых фракций.
  • Хроматография. Разделение происходит в определённом слое адсорбента. Метод включает: ионообменую, аффинную, распределительную и адсорбционную хроматографию.
  • Азотометрический. Фракционирование производится при помощи разрушения белка серной кислотой.
  • Флуориметрический. Метод основан на измерении флуоресценции белка, отмеченного флуоресцамином.

Наиболее популярные методики в настоящее время:

  • Электрофорез. Методика основана на различии в скорости подвижности белков в электрическом поле.
  • Колориметрия. Измеряется интенсивность светового потока, прошедшего через окрашенный раствор.

Интерпретация результатов

Интерпретацией результатов занимается специалист

Анализ может выявить изменение общего белка плазмы. В этом случае необходимо исследовать, за счёт какой именно фракции произошло изменение.

Гиперпротеинемия — увеличение общего белка. Если при этом повышено число γ-Г, врач может заподозрить инфекционное заражение. Увеличенная концентрация β-Г чаще всего говорит о патологических процессах в печени. К α-Г относятся белки острой фазы, их рост указывает на интенсивный воспалительный процесс.

Гипопротеинемия — снижение уровня общего белка. Если снижение происходит за счёт фракций α-Г, подозревается наличие деструктивных процессов в печени, поджелудочной железе.

Показательным является дефицит фракции γ-Г, что характерно для истощения иммунной системы при хронических патологиях, злокачественных новообразованиях.

Понижение β-Г может свидетельствовать о несбалансированном питании при диетах, патологиях органов ЖКТ.

Парапротеинемия — образование нестандартных белков (парапротеинов), что увеличит фракцию γ-Г и будет свидетельствовать о ряде онкологических заболеваний, аутоиммунных патологий.

Дефектопротеинемия — отсутствие какого-либо белка, чаще всего в результате нарушения синтеза белка. Например, фракция α2-Г может быть снижена за счёт нехватки церулоплазмина, как следствия наличия болезни Вильсона.

Заболевания печени могут приводить к диспротеинемии

Диспротеинемия — нарушение количественного соотношения между фракциями белков. При этом уровень общего белка остаётся в норме. Например, при болезнях печени альбумины снижаются, глобулины (за счёт γ-Г) увеличиваются.

Таким образом, результат анализа необходимо рассматривать в комплексе, учитывая корреляцию значений отдельных фракций.

Источник: https://gidanaliz.ru/analiz/biohim/frakcii-belkov.html

Общий белок + белковые фракции

Что такое фракции крови
array(20) { [“catalog_code”]=> string(6) “090081” [“name”]=> string(55) “Общий белок + белковые фракции” [“period”]=> string(1) “1” [“period_max”]=> string(1) “0” [“period_unit_name”]=> string(6) “к.д.

” [“cito_period”]=> string(1) “3” [“cito_period_max”]=> string(1) “5” [“cito_period_unit_name”]=> string(3) “ч.

” [“group_id”]=> string(4) “1724” [“id”]=> string(4) “3528” [“url”]=> string(32) “obshhij-belok–belkovyje-frakcii” [“podgotoa”]=> string(140) “

Натощак (не менее 8 и не более 14 часов голодания). Можно пить воду без газа.

” [“opisanie”]=> string(9681) “

Исследование участвует в акции!

Получите скидку 20%

Исследование предназначено для определения общего белка в крови, абсолютного количества его фракций (альбумины, α1-глобулины, α2-глобулины, β1-глобулины, β2-глобулины, γ-глобулины) и % соотношения их, а также альбумин/глобулинового коэффициента (а/г-коэффициент). Общий белок – сумма всех белков в сыворотке крови, поддерживающих онкотическое давление и гомеостаз в организме. Белки в сыворотке крови имеют разные размеры и заряд молекул, что позволяет разделять их на фракции. Выделяют 5 фракций:

  • альбумины
  • α1-глобулины – белки острой фазы: α1-антитрипсин, α1-кислый гликопротеин или орозомукоид, α1-липопротеины;
  • α2-глобулины: α2-макроглобулин, гаптоглобин;
  • β-глобулины: трансферрин, С3-компонент системы комплемента, β-липопротеины;
  • γ-глобулины: иммуноглобулины IgA, IgM, IgG.

Изменение соотношения белковых фракций в сыворотке крови (диспротеинемия) наблюдается при многих патологических состояниях, например, при парапротеинемических гемобластозах, системных аутоиммунных заболеваниях, нефротическом синдроме, хронических гепатитах и циррозе печени, при острых и хронических воспалениях.

Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка, и протеинограммы в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Анализ результатов данного исследования позволяет установить, за счёт какой фракции у больного произошло увеличение или уменьшение концентрации общего белка, а также судить о специфичности изменений, характерных для данной патологии.

Показания к назначению исследования:

  • Острые и хронические инфекции;
  • Коллагенозы;
  • Патология печени и почек;
  • Онкологические заболевания;
  • Нарушения питания;
  • Термические ожоги.

Референсные значения:

Для общего белка

Возраст Референсные значения
дети недоношенные (1–5 сут) 36-60
60 лет 62-81

Для белковых фракций

Параметр до 6 месяцев От 6 мес.  до 1 года От  1 года до 2 лет От 2-х лет  до 7 лет От 7 до  18 лет От 18 лет и старше Ед. измерения
Альбумины 58,9 – 73,4 57,4 – 71,4 57,4 – 69 57,5 – 67,7 57,1 – 67,2 55,8 – 66,1 %
Альбумины, abs 27,3 – 49,1 36 – 50,6 38,7 – 51,1 30,5 – 48,9 30,9 – 49,5 40,2 – 47,6 г/л
Альфа1-глобулины 3,2 – 11,7 3 – 5 3,2 – 5,4 3,3 – 5,4 3,2 – 4,9 2,9 – 4,9 %
Альфа1-глобулины, abs 2,1-5,4 2 – 3,7 2,4 – 4 2 – 3,7 1,7 – 3,7 2,1 – 3,5 г/л
Альфа2-глобулины 10,6 – 14 10,2 – 16,1 10,7 – 15,5 10 – 14,8 8,9 – 13 7,1 – 11,8 %
Альфа2-глобулины, abs 5,3 – 9,8 6,3 – 12,1 7,8 – 11,6 5,6 – 10,6 4,8 – 9,7 5,1 – 8,5 г/л
Бета1-глобулины 4,8 – 7,9 5,3 – 6,9 5,6 – 7 5,2 – 7 5,1 – 6,9 4,7 – 7,2 %
Бета1-глобулины, abs 2,2 – 4,6 3,3 – 4,9 3,7 – 5,2 2,8 – 5,2 2,7 – 5,2 3,4 – 5,2 г/л
Бета2-глобулины 2,1 – 3,3 2,1 – 3,6 2,3 – 3,5 2,6 – 4,2 2,9 – 5,2 3,2 – 6,5 %
Бета2-глобулины, abs 1,1 – 2,1 1,4 – 2,6 1,6 – 2,7 1,5 – 3,1 1,7 – 3,9 2,3 – 4,7 г/л
Гамма-глобулины 3,5 – 9,7 4,2 – 11 5,8 – 12,1 7,7 – 14,8 9,8 – 16,9 11,1 – 18,8 %
Гамма-глобулины, abs 1,7 – 6,3 2,8 – 8 4,2 – 8,8 4,6 – 10,7 6 – 12,7 8 -13,5 г/л
А/Г-коэффициент

Источник: https://www.cmd-online.ru/analizy-i-tseny/obshhij-belok--belkovyje-frakcii/

Кровь и ее фракции

Что такое фракции крови

Кровь и ее фракции также широко используются в качестве рецептурного компонента при производстве мясопродуктов. Кровь промышленных животных относят к жидким соединитель­ным тканям, на долю которой приходится в среднем 7,5 % живой массы крупного рогатого скота, 4,5 % – свиней, 7 % – овец, 8 % -птиц.

Химический состав крови в пределах вида в норме постоянен и может отличаться у разных видов. По содержанию белка кровь практически не отличается от мяса (содержа­ние белка в цельной крови различных животных колеблется в пределах 16,6 – 22,3%,) и содержит лишь на 5-10% больше воды.

Реакция среды слабоще­лочная, почти нейтральная. Кровь обладает способно­стью к пенообразованию и образованию эмульсий. Ко­эффициент переваримости крови составляет 94-96%, т. е. она почти полностью усваивается организмом.

Специфический химический состав крови обеспечивает довольно высокий уровень вязкости, который в 5-6 раз выше та­ковой для воды.

Кровь состоит из плазмы (60-63% от массы) и фор­менных элементов (37-40%). Специфической особенностью цельной крови явля­ется ее свертывание, что обусловлено коагуляцией фибриногена и перехода его в фибрин с образованием сгустка. Отделив сгусток, можно получить дефибринированную кровь.

Предупредить свертывание крови можно путем вве­дения в свежую кровь антикоагулятов (фосфатов и цитратов натрия). Кровь и ее фракции являются отличной средой для роста микро­организмов, в связи с чем при ее переработке необхо­димо особое внимание уделять санитарным условиям и соблюдению режимов хранения.

Рекомендуемые параметры консервирования и хра­нения стабилизированной крови:

– введение 2,5-3,0% к массе сырья хлорида натрия. Период хранения 2 суток при 4°С;

– замораживание в виде блоков либо чешуйчатого льда до –8-12°С. Период хранения до 6 месяцев при -12°С.

При разделении клеточных компонентов и жидкости полу­чают фракции форменных элементов и плазму, которые так же как и кровь, имеют пищевое значение. Если же из дефибринированной крови после сепарирования отогнать форменные элементы, получим сыворотку крови.

В зависимости от фракционного состава, условий об­работки и потребностей производства в мясной промыш­ленности белки крови в основном используют:

1) в цельном виде – для производства кровяных кол­бас, зельцев, мясорастительных консервов и других продуктов;

2) осветленную цельную кровь (белковый обогати­тель) – для производства вареных колбас, паште­тов. В вареные колбасы добавляют 2-6% осветлен­ной крови вместо говяжьего мяса, в паштеты – 4%;

3) плазму крови – для изготовления вареных колбас, полуфабрикатов, паштетов, текстуратов, структуриро­ванных белковых препаратов (в количестве 10-30%);

4) сыворотку крови используют вместо яичного белка при производстве вареных колбас, котлет, пельменей.

По сравнению с другими видами белоксодержащего сырья цельная кровь используется недостаточной ши­роко вследствие наличия специфических цвета и вку­са, модифицирующих органолептические характери­стики готовых изделий.

В связи с этим на базе цельной крови целесообразно готовить эмульсии, предназначенные для введения в рецептуры мясопродуктов и обеспечивающие повыше­ние стабильности мясных систем, пищевой ценности и выхода, улучшение органолептических показателей и структурно-механических свойств.

Состав эмульсий на основе цельной крови:

Ø кровь (20%) — жир (45%) — белковый препарат (7%) — вода (28%);

Ø кровь (27%) — жир (42%) — белковый препарат (6%) — вода (25%);

Ø кровь (10%) — жир (45%) — вода (45%);

Ø кровь (5%) — жир (45%) — белковый препарат (5%) — вода (45%);

Ø кровь (15%) —обезжиренное молоко (85%);

Ø кровь (8%) — белковый препарат (40%) —молочный обрат (52%)

В качестве белкового препарата наиболее целесо­образно применять изоляты либо казеинат на­трия.

Уровень введения эмульсий, приготовленных на ос­нове цельной крови, в мясные системы может состав­лять до 30-40% к массе основного сырья.

Белки плазмы крови характерны высокой фракционностью.

Современные методы позволили идентифицировать в составе белков плазмы около сорока фракций, среди которых выделены белки системы свертывания крови, липопротеиды, иммуноглобулины и белки системы комплемента, гликопротеиды, а также ме­таллсодержащие белки, альбуминовая и глобулиновая фракции.

Для переработки крови убойных животных наибольшее значение имеют основные фракции белков плазмы: сывороточные альбу­мины, сывороточные глобулины и фибриноген, среднее содержа­ние которых в зависимости от вида колеблется соответственно в пределах (мас. %): 3,61-4,42; 2,20-2,90; 0,46-0,65.

По физико-химическим свойствам сывороточный альбумин является типич­ным альбумином – растворяется в воде и солевых растворах средней концентрации. Изоэлектрическая точка находится при рН 4,6-4,7. Эти белки богаты дисульфидными связями.

Вязкость раствора альбумина намного меньше, чем раствора глобулинов и фибриногена. Большое значение альбумины имеют еще и потому, что при очень интен­сивном обмене они могут выступать единственным источником белкового питания. Они легко усваиваются, сбалансированы по аминокислотному составу и являются полноценными белками.

Глобулины плазмы крови представляют собой многочис­ленную группу белков различной структуры и функций. Все фракции глобу­линов также полноценны и хорошо усваиваются организмом.

Фибриноген является главным компонентом системы свертыва­ния крови. Он не растворим в воде, но хорошо растворяется в разбавленных растворах нейтральных солей и в щелочах, осажда­ется сульфатом магния и хлоридом натрия ранее, чем наступает полное насыщение.

Фибриноген быстро усвояем и полноценен по аминокислотному составу.

Та­кая характеристика белкового комплекса плазмы в сочетании со способностью желировать позволяет высоко оценивать функцио­нально-технологические свойства этого сырья в производстве различных мясопродуктов.

Во фракции форменных элементов превалирующим компо­нентом являются эритроциты, на долю которых приходится 1/3–1/2 объема крови. Химический состав эритроцитов кроме белков, липидов и углеводов включает минеральные вещества (ионы K+, Nа+, Са2+, Мg2+, Сl, НСО3-, РO43-). Главный фосфатсодержащий компонент – 2,3 дифосфоглицерат.

90% сухого ос­татка эритроцитов приходится на гемоглобин. Гемо­глобин – сложный белок. Подобно миоглобину, в качестве небел­кового компонента в его структуре выступает гем. По форме этот белок приближается к сфере. В кислой или щелочной среде дис­социирует на гем и глобин.

Гемоглобин у разных видов живот­ных организмов различается аминокислотной последовательно­стью полипептидный цепей глобина. Карбоксигемоглобин является более прочным соединением, чем оксигемоглобин, и может обра­зовываться в легких при вдыхании СО благодаря высокому срод­ству гемоглобина и окиси углерода.

При воздействии на гемогло­бин окислителей железо тема переходит в трехвалентную форму (ферриформу), и образуется метгемоглобин. Гемоглобин с пищевой точки зрения – ценный белок, однако в его структуре нет некоторых незаменимых аминокислот, например, изолейцина.

Однако при сочетании с другими белками, например, белками молока, мяса его биологическая ценность возрастает. При этом лимитирующие аминокислоты отсутствуют.

Функционально-технологические свойства крови и ее фракций в первую очередь зависят от их белкового состава. Цельная кровь содержит около 150 различных протеинов с раз­личными физико-химическими свойствами.

Белки плазмы крови (ПК) обладают уникальным комплек­сом функционально-технологических свойств. Альбумины легко взаимодействуют с другими белками, липидами и углеводами, имеют высокие водосвязывающую и пенообразующую способно­сти. Глобулины – хорошие эмульгаторы.

Все белки ПК способны образовывать гели при нагревании. При этом фибриноген имеет выраженную гелеобразующую способность, переходя в фибрин под воздействием ряда факторов (сдвиг рН к ИЭТ, наличие ионов Са2+ в белковой системе) и образуя пространственный каркас.

Эти свойства ПК весьма полезны при получении многокомпо­нентных структурированных белоксодержащих смесей, гелеподобных текстуратов, структурировании мясных эмульсий при получении вареных колбасных изделий, оригинальных белковых желейных продуктов.

Наибольшее распространение получило применение ПК при производстве эмульгированных мясопродук­тов. Введение ПК в рецептуру вместо воды массовой долей 10 % существенно улучшает качество получаемых эмульсий, органо-лептические и структурно-механические показатели, повышает выход готовой продукции.

Эмульгирующая и гелеобразующая способности плазмы позволяют получать структурные матрицы, имитирующие природные биообъекты по внешнему виду, соста­ву и свойствам, создает предпосылки регулирования функцио­нально-технологических свойств, обеспечивает вовлечение в процесс производства низкосортного сырья, дает возможность с новых позиций подойти к решению вопроса разработки новых видов пищевых продуктов. Структурированные формы ПК при­меняют при производстве вареных колбас, рубленых полуфабри­катов, ветчины в оболочке, полукопченых и ливерных колбас, фаршевых консервов, текстурированных наполнителей рецептур, аналогов мясопродуктов. Реальные возможности использования ПК весьма широки и основаны на практической реализации био­технологических процессов (рис.9).

Возможности использования ПК в реализации биотехнологических процессов

Рис. 9

В зависимости от состояния плазмы крови и условий первичной обработки, состав и ФТС свойства её и, соответственно, область ис­пользования могут изменяться.

Систематизация имеющихся в настоящее время данных по переработке ПК (Рис.10) позволяет оце­нить современные подходы к реализации биологиче­ского и функционально-технологического потенциала белкового компонента ПК при производстве пищевых продуктов.

Схема дает представление о состоянии, способах обработки, составе и свойствах белковых препаратов, получаемых на основе ПК, определяет области их практического использования, причем полифункцио­нальность целевого назначения ПК отражена в фор­мируемых при том или ином способе обработки ФТС.

Необходимо отметить, что уровень отдельных пока­зателей ФТС, приведенных в таблице и служащих для расшифровки условных обозначений, принятых в схеме, является относительным в связи с тем, что фак­тическая величина каждой характеристики решающим образом зависит от концентрации белка, значения рН в системе, температуры среды, ионной силы и ряда других факторов.

Показатели ФТС Уровень значений ФТС при:
“+” “—”
Водосвязывающая способность, % к общей влаге >70   200 4,0 80< 20

Анализ классификационной схемы (Рис.10) пока­зывает, что одним из путей технологического исполь­зования плазмы крови является её применение в жид­ком стабилизированном виде (а также после охлажде­ния и замораживания) с относительно невысоким со­держанием белка и сохраненными нативными ФТС.

В этом случае белки ПК характеризуются высоким уровнем ВСС и эмульгирования, что обусловлено на­личием в ней водорастворимых белков, способных об­разовывать гели при нагреве.

Совокупность этих свойств позволяет широко использовать плазму не только как компонент, балансирующий общий химиче­ский состав готовых изделий, но и как функциональ­ную добавку при производстве эмульгированных мя­сопродуктов с высоким конечным влагосодержанием: вареных колбас, сосисок, сарделек, рубленых полу­фабрикатов, фаршевых консервов, ветчинных изделий. Наиболее рациональным является введение в рецепту­ры 10% плазмы взамен 3% говядины или 2% свини­ны; введение 20% ПК вместо воды при куттеровании обеспечивает улучшение органолептических, струк­турно-механических показателей и повышение выхода готовой продукции. Прекрасный эффект дает применение плазмы крови в качестве среды для гидратации белковых препаратов.

Концентрирование ПК методами сушки, ультра­фильтрации и криоконцентрирования, позволяя суще­ственно повысить содержание белка, приводит к неко­торой модификации ФТС препарата.

Особенно существенное влияние на степень измене­ния ФТС оказывает сушка плазмы, в то время как су­хой концентрат ПК, подвергнутый ультрафильтрации, имеет весьма высокие функциональные свойства.

Полученные данными методами концентраты успешно применяют при производстве мясопродуктов наряду с жидкой ПК.

Денатурационно-коагуляционное осаждение, обес­печивая совмещение процессов термотропного струк­турирования, флокуляции (осаждения) и концентрирования белков ПК, дает возможность получать препара­ты с относительно высокой концентрацией белка и неординарными ФТС, что позволяет использовать их в рецептурах п/к, в/к, ливерных колбас, паштетных консервов и полуфабрикатов, имеющих ограниченное конечное влагосодержание и высокую жиропоглотительную способность. К этой группе препаратов относят: «осажденный белок плаз­мы», «белковые плазменные преципитаты», ливексы, «плазменный сыр», гранулированную ПК.

Структурирование плазмы крови путем рекальцинирования существенно расширяет возможности её техно­логического использования.

Перевод ПК и многокомпо­нентных систем на её основе в гель-форму позволяет получать структурные матрицы, имитирующие природ­ные биообъекты по внешнему виду, составу и свойствам, создает предпосылки к регулированию ФТС, обеспечи­вает вовлечение в процесс производства низкосортного сырья, дает возможность с новых позиций подойти к ре­шению вопроса разработки новых видов пищевых про­дуктов. Особенно эффективно комплексное использова­ние ПК и белковых препаратов (соевые изоляты, казеинат натрия и т. п.). Структурированные формы ПК применяют при про­изводстве вареных колбас, рубленых полуфабрикатов, ветчины в оболочке, полукопченых и ливерных колбас, паштетов, фаршевых консервов, текстурированных наполнителей рецептур, аналогов мясопродуктов.

Функционально-технологические свойства белоксодержащих добавок и белковых препаратов

Пищевые белковые системы в технологии традиционных мясных продуктов можно охарактеризовать как чистые и комби­нированные мясные эмульсии на основе мышечных белков, а также с использованием белковых компонентов из животных и растительных источников (яйцо и яйцепродукты: меланж, жел­ток и белок яйца, яичный порошок, казеинат натрия, сухое моло­ко, соевый или какой-либо другой расти­тельный препарат), обеспечивающих, с одной стороны, повыше­ние функционально-технологических свойств, а с другой – по­вышение пищевой ценности готовых изделий.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источник: https://studopedia.ru/3_115419_krov-i-ee-fraktsii.html

Гиппократ
Добавить комментарий