При каких условиях насыщение гемоглобина кислородом снижается

Сродство гемоглобина к кислороду. Изменение сродства гемоглобина к кислороду. Эффект Бора

При каких условиях насыщение гемоглобина кислородом снижается

Оглавление темы “Вентиляция легких. Перфузия легких кровью.”:
1. Вентиляция легких. Вентиляция кровью легких. Физиологическое мертвое пространство. Альвеолярная вентиляция.
2. Перфузия легких кровью. Влияние гравитации на вентиляцию легких. Влияние гравитации на перфузию легких кровью.
3.

Коэффициент вентиляционно-перфузионных отношений в легких. Газообмен в легких.
4. Состав альвеолярного воздуха. Газовый состав альвеолярного воздуха.
5. Напряжение газов в крови капилляров легких. Скорость диффузии кислорода и углекислого газа в легких. Уравнение Фика.
6. Транспорт газов кровью. Транспорт кислорода.

Кислородная емкость гемоглобина.
7. Сродство гемоглобина к кислороду. Изменение сродства гемоглобина к кислороду. Эффект Бора.
8. Углекислый газ. Транспорт углекислого газа.
9. Роль эритроцитов в транспорте углекислого газа. Эффект Холдена..
10. Регуляция дыхания. Регуляция вентиляции легких.

Молекула гемоглобина может находиться в двух формах — напряженной и расслабленной. Расслабленная форма гемоглобина имеет свойство насыщаться кислородом в 70 раз быстрее, чем напряженная.

Изменение фракций напряженной и расслабленной формы в общем количестве гемоглобина в крови обусловливает S-образный вид кривой диссоциации оксигемоглобина, а следовательно, так называемое сродство гемоглобина к кислороду.

Если вероятность перехода от напряженной формы гемоглобина к расслабленной больше, то возрастает сродство гемоглобина к кислороду, и наоборот. Вероятность образования указанных фракций гемоглобина изменяется в большую или меньшую сторону под влиянием нескольких факторов.

Основной фактор — это связывание кислорода с геминовой фуппой молекулы гемоглобина. При этом чем больше геминовых фупп гемоглобина связывают кислород в эритроцитах, тем более легким становится переход молекулы гемоглобина к расслабленной форме и тем выше их сродство к кислороду.

Поэтому при низком Р02, что имеет место в метаболически активных тканях, сродство гемоглобина к кислороду ниже, а при высоком Р02 — выше.

Как только гемоглобин захватывает кислород, повышается его сродство к кислороду и молекула гемоглобина становится насыщенной при связывании с четырьмя молекулами кислорода.

Когда эритроциты, содержащие гемоглобин, достигают тканей, то кислород из эритроцитов диффундирует в клетки. В мышцах он поступает в своеобразного депо кислорода — в молекулы миоглобина, из которого кислород используется в биологическом окислении мышц.

Диффузия кислорода из гемоглобина эритроцитов в ткани обусловлена низким Р02 в тканях — 35 мм рт. ст. Внутри клеток тканей напряжение кислорода, необходимое для поддержания нормального метаболизма, составляет еще меньшую величину — не более 1 кПа. Поэтому кислород путем диффузии из капилляров достигает метаболически активных клеток.

Некоторые ткани приспособлены к низкому содержанию Р02 в капиллярах крови, что компенсируется высокой плотностью капилляров на единицу объема тканей. Например, в скелетной и сердечной мышцах Р02 в капиллярах может снизиться чрезвычайно быстро во время сокращения.

В мышечных клетках содержится белок миоглобин, который имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин. Миоглобин интенсивно насыщается кислородом и способствует его диффузии из крови в скелетную и сердечную мышцы, где он обусловливает процессы биологического окисления.

Эти ткани способны экстрагировать до 70 % кислорода из крови, проходящей через них, что обусловлено снижением сродства гемоглобина к кислороду под влиянием температуры тканей и рН.

Эффект рН и температуры на сродство гемоглобина к кислороду. Молекулы гемоглобина способны реагировать с ионами водорода, в результате этой реакции происходит снижение сродства гемоглобина к кислороду.

При насыщении гемоглобина менее 100 % низкое рН понижает связывание кислорода с гемоглобином — кривая диссоциации оксигемоглобина смещается вправо по оси х. Это изменение свойства гемоглобина под влиянием ионов водорода называется эффектом Бора. Метаболически активные ткани продуцируют кислоты, такую как молочная, и С02.

Если рН плазмы крови снижается от 7,4 в норме до 7,2, что имеет место при сокращении мыщц, то концентрация кислорода в ней будет возрастать вследствие эффекта Бора. Например, при постоянном рН 7,4 кровь отдавала бы порядка 45 % кислорода, т. е. насыщение гемоглобина кислородом снижалось до 55 %.

Однако когда рН снижается до 7,2, кривая диссоциации смещается по оси х вправо. В результате насыщение гемоглобина кислородом падает до 40 %, т. е. кровь может отдавать в тканях до 60 % кислорода, что на 1/з больше, чем при постоянном рН.

Метаболически активные ткани повышают продукцию тепла. Повышение температуры тканей при физической работе изменяет соотношение фракций гемоглобина в эритроцитах и вызывает смещение кривой диссоциации оксигемоглобина вправо вдоль оси х. В результате большее количество кислорода будет освобождаться из гемоглобина эритроцитов и поступать в ткани.

Эффект 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) на сродство гемоглобина к кислороду.

При некоторых физиологических состояниях, например при понижении Р02 в крови ниже нормы (гипоксия) в результате пребывания человека на большой высоте над уровнем моря, снабжение тканей кислородом становится недостаточным.

При гипоксии может понижаться сродство гемоглобина к кислороду вследствие увеличения содержания в эритроцитах 2,3-ДФГ. В отличие от эффекта Бора, уменьшение сродства гемоглобина к кислороду под влиянием 2,3-ДФГ не является обратимым в капиллярах легких.

Однако при движении крови через капилляры легких эффект 2,3-ДФГ на снижение образования оксигемоглобина в эритроцитах (плоская часть кривой диссоциации оксигемоглобина) выражен в меньшей степени, чем отдача кислорода под влиянием 2,3-ДФГ в тканях (наклонная часть кривой), что обусловливает нормальное кислородное снабжение тканей.

– Также рекомендуем “Углекислый газ. Транспорт углекислого газа.”

Источник: https://meduniver.com/Medical/Physiology/432.html

Факторы, влияющие на сродство гемоглобина к кислороду

При каких условиях насыщение гемоглобина кислородом снижается

Динамика кривой зависит от нескольких факторов. Кривая может сдвигаться относительно оси абсцисс вправо или влево (эффект Бора) в зависимости от сопутствующего парциального давления двуокиси углерода и величины рН.

При этом реальная физиологическая кривая имеет S-образную форму.

При увеличении содержания двуокиси углерода и закис-лении крови кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается вправо и, напротив, при снижении РСо2 и защелачивания крови кривая сдвигается влево.

Биологическое значение кривой диссоциации оксигемоглобина.Кривая диссоциации оксигемоглобина имеет важное биологическое значение для переноса кислорода кровью.

Участок кривой, соответствующий низким парциальным значениям кислорода, характеризует содержание оксигемоглобина в капиллярах тканей, а фрагмент кривой, лежащий в области высокого парциального давления кислорода 80—100 мм рт.

ст., соответствует крови в легочных капиллярах.

Эффективность транспорта кислородак тканям определяют два фактора: количество оксигемоглобина, образовавшегося в легких, и количество кислорода, отдаваемого тканям, что зависит от степени распада оксигемоглобина в восстановленный гемоглобин.

Процесс наиболее эффективного переноса кислорода к тканям соответствует S-образной форме кривой диссоциации оксигемоглобина.

В области высокого парциального давления кислорода кривая близка к насыщению кислородом крови, а в области низких значений парциального давления кислорода в тканях значительная часть оксигемоглобина отдает кислород и превращается в восстановленную форму.

Эффект Бора. Огромное биологическое значение для транспорта кислорода и двуокиси углерода имеет эффект Бора.

При увеличении парциального давления двуокиси углерода в тканях кривая диссоциации оксигемоглобина, сдвигаясь вправо, отражает повышение способности оксигемоглобина отдавать кислород тканям и тем самым высвобождаться для дополнительного связывания двуокиси углерода и переноса ее избытка из тканей в легкие.

Напротив, при снижении парциального давления двуокиси углерода и смещении рН крови в основную сторону (алкалоз) сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина влево означает снижение способности оксигемоглобина отдавать кислород тканям и поглощать двуокись углерода для транспорта ее к легким.

Сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина иллюстрирует взаимосвязь транспорта кислорода и двуокиси углерода в крови и сродство гемоглобина к этим газам.

Дополнительно:Транспорт газов кровью…

Механизмы связывания газов кровью

1. Физическое растворение

2. Химическое связывание

1. Физическое растворение. В жидкой части крови растворены газы воздуха: кислород, углекислый газ, азот. Растворение О2 и СО2 в воде не играет физиологической роли.

2. Химическое связывание кислорода кровью.

Насыщение кровью кислородом зависит от:

1. Альвеолярной вентиляции /pO2 в альвеолах/

2. Кровотока в легких

3. Диффузионной способности легких

4. Содержания гемоглобина в эритроцитах

1 г HHb способен связать 1,35 мл О2. При содержании гемоглобина 150 г/л (норма) каждые 100 мл крови переносят 20,8 мл О2. Это кислородная емкость крови.

Другой показатель-содержание кислорода в крови, взятой в различных участках сосудистого русла: артериальной/20 мл О2/100 мл крови/ и венозной/14 млО2/100 мл крови/.

Следующий показатель – артерио-венозная разница/норма 5-6 мл О2/100 мл крови/.

Отношение кислорода, связанного с гемоглобином к кислородной емкости крови/все выраженное на 100 мл крови/ называется насыщение гемоглобина кислородом. В артериальной кровионо составляет в норме 96%.

Гемоглобин присоединяет кислород с помощью непрочной водородной связи, с образованием оксигемоглобина Эта реакция обратима: Нв+О2=НвО2

Направленность реакции зависит от содержания кислорода: если количество кислорода в крови увеличивается, то реакция идет в сторону образования оксигемоглобина, если уменьшается – то в противоположную сторону.

Динамика взаимодействия Нв и О2 отражается кривой диссоциации оксигемоглобина.Эта кривая количественно определяет приведенную выше реакцию связывания гемоглобином кислорода. Кривая отражает общую закономерность: увеличение количества кислорода сопровождается усиленным образованием оксигемоглобина.

Кривая диссоциации оксигемоглобина имеет S-образный вид. Это связанно с тем, что до 10 мм рт. ст. кислород связывается гемоглобином медленно, затем до 60-50 мм рт. ст. скорость реакции резко увеличивается, кривая круто поднимается вверх, при давлении 90 мм рт. ст.

, когда более 98% гемоглобина связано с кислородом, она вновь идет почти горизонтально.

Избыток СО2 и ацидоз сдвигает кривую диссоциации вправо, а недостаток СО2 и алкалоз – влево(эффект Бора).

В легких реакция взаимодействия гемоглобина с кислородом идет в сторону образования оксигемоглобина, т.к. венозная кровь имеет напряжение кислорода 40 мм рт. ст., а в альвеолярном воздухе парциальное давление кислорода составляет 100 мм рт. ст.

В тканях напряжение О2 равно 20-40 мм рт. ст., а в артериальной крови – 100 мм рт. ст., в связи с этим реакция идет в сторону распада оксигемоглобина. Кровь отдает ткани часть О2..

Этот процесс оценивается коэффициентом утилизацией/ кислорода(КУК). КУК это отношение потребленного кислорода к кислородной емкости крови. В норме в покое 30-40%, при физ. нагрузках существенно возрастает.

Для оценки эффективности газообмена вычисляют коэффициент использования кислорода (КИК).Он показывает количество кислорода в мл, которое потребляется из 1 литра воздуха. В норме он составляет 40 мл.

Источник: https://studopedia.org/9-194097.html

Вопрос 8. Эффект Бора, аллостерическая регуляция насыщения гемоглобина кислородом

При каких условиях насыщение гемоглобина кислородом снижается

Графикзависимости насыщения миоглобинакислородом от парциального давлениякислорода имеет вид гиперболы; длягемоглобина же это зависимость отражается S-образной кривой. Графики подтверждаютфункцию данных хромопротеинов. Функциямиоглобина – присоединить кислород,доставляемый гемоглобином и его запасти.

Миоглобин не может транспортироватькислород так как даже при парциальномдавлении 20 мм.рт.ст., степень насыщениямиоглобина кислородом будет около 85%.Однако при кислородном голодании,которым сопровождается тяжелая физическаяработа, РО2в мышечной ткани может понизиться и до5 мм.рт.ст.

, при столь низком давлениимиоглобин легко отдает связанныйкислород, обеспечивая тем самымокислительный синтез АТФ в митохондрияхмышечных клеток.

Криваядиссоциации оксигемоглобина имеет S-образную конфигурацию. Этот факт такжесвязан с функцией гемоглобина и имеетбиохимический смысл. В процессе поглощениякислорода в легких напряжение О2в крови (РО2)приближается к таковому в альвеолах. Умолодых людей РО2артериальной крови составляет около95 мм.рт.ст.. Насыщение гемоглобина приэтом – 97%.

С возрастом (или при заболеванияхлегких) напряжение О2в артериальной крови может значительноснижаться, однако, поскольку криваядиссоциации оксигемоглобина в правойеё части почти горизонтальна, насыщениекрови кислородом уменьшается не намного.При РО2равное 60 мм.рт.ст. насыщение гемоглобинасоставляет 90%.

Таким образом, горизонтальныйучасток кривой диссоциации предупреждаетсущественное снижение насыщенияартериальной крови кислородом.

Крутойнаклон среднего участка свидетельствуетоб очень благоприятных условиях дляотдачи кислорода тканям. В состояниипокоя РО2в области венозного конца капилляраравно приблизительно 40 мм.рт.ст.

, чтосоответствует примерно 73% насыщения.Если в результате увеличения потреблениякислорода его напряжение в венознойкрови падает лишь на 5 мм.рт.

ст, тонасыщение гемоглобина кислородомснижается не менее чем на 7%.

Олигомерныебелки способны к аллостерическойрегуляции своих функций. Присоединениелигандов в участках, пространственноудаленных друг от друга (аллостерических),способно вызвать конформационныеизменения во всем белке.

Результатомвоздействия лигандов Н+,2,3-ДФГ, СО2является затруднение перехода из Т-состояния в R.Т-форма характеризуется меньшим сродствомк кислороду и способна легко отдаватьего тканям. Таким образом, при увеличениеконцентрации 2,3- ДФГ, уменьшение рНсреды, а также при возрастании РСО2и температуры кривая диссоциацииоксигемоглобина сдвигается вправо.

Эффект Бора

ВлияниерН на характер кривой диссоциацииоксигемоглобина называется эффектомБора (по имени датского физиологаХристиана Бора, впервые открывшего этотэффект).

Гемоглобинв дезоксигенерированном состоянииимеет более высокое сродство к протонам,чем оксигемоглобин. Другими словами R– форма (оксигенерированная) являетсяболее сильной кислотой, чем Т-форма(дезоксигенерированная).

Поэтому когдадезоксигемоглобин в легких присоединяеткислород, происходит переход в R– форму и разрыв некоторых связей, врезультате чего и высвобождаютсяпротоны, ответственные за эффект Бора.

Наоборот, при высвобождении кислородаобразуется Т-структура и разорванныесвязи между субъединицами должны бытьвосстановлены, и протоны вновьприсоединяются к остаткам гистидинав - цепях. Таким образом, протонированиегемоглобина снижает его сродство к О2и увеличивает потребление О2в ткани.

ЭффектБора имеет важное физиологическоезначение. Образующийся в тканях СО2должентранспортироваться в легкие. Он поступаетв эритроциты по градиенту напряжения.В них фермент карбоангидраза превращаетего в Н2СО3,который диссоциирует на бикарбонат,ион и протон. Последний сдвигаетравновесие влево в уравнении (1).

  1. Hb + 4 O2= Hb (О2)4 + (H+)n

Гдеn- величина порядка 2; число зависит отцелого комплекса параметров, тем самымзаставляя Hb О2отдавать свой кислород.

НСО3-пассивно продвигается через ионныйканал по градиенту концентрации всыворотку.

ПродвижениеНСО3-не сопровождается перемещением Н+,поскольку нет канала, позволяющего емупройти через мембрану эритроцитов. Длясохранения ионного равновесия привыходе НСО3-из клетки, Cl-перемещаются внутрь её через тот жеионный канал. Такое двойное перемещениеизвестно как хлоридный сдвиг (сдвигХамбургера).

РастворенныйНСО3-движется вместе с венозной кровьюобратно в легкие. Здесь высвобождениепротона из гемоглобина при оксигеницииприводит к образованию НСО3-(по принципу Ле-Шателье).

чтопозволяет карбоангидразе образоватьСО2.

РазрушениеНСО3-в эритроците обуславливает вхождениев него НСО3-из сыворотки, так что в легких происходитобратный хлоридный сдвиг, приводящийк выведению СО2с выдыхаемым воздухом.

Источник: https://studfile.net/preview/6460845/page:9/

Газы крови влияют на pH

При каких условиях насыщение гемоглобина кислородом снижается

Несмотря на то, что исследование кислотно-основного состояния, строго говоря, подразумевает исследование только величины pH (концентрации ионов H+), в реальности  в него также включается исследование физиологически важных газов, присутствующих в крови – O2 и CO2. Анализ газов показывает эффективность газообмена по величинам парциальных давлений – pO2 и pCO2.

Через альвеолярную мембрану молекулы любых газов перемещаются диффузно по градиенту концентрации. Молекулы O2 атмосферного воздуха поступают из альвеол в кровь, а молекулы CO2 из крови в альвеолы до тех пор пока их парциальные давления не выровняются.

Величина парциального давления – это процентная доля газа в общем объеме.

 Углекислый газ

Концентрация СО2 в альволярном воздухе столь низка, а в крови столь высока, что диффузия этого газа в альвеолы чрезвычайно эффективна и скорость его удаления зависит только от альвеолярной вентиляции – общего объема воздуха, транспортируемого в минуту между альвеолами и атмосферой (“скорости выдувания”).

Следовательно,

  • при усиленной вентиляции легких углекислый газ быстро выводится, и показатель pCO2 в крови снижается. Это означает потерю организмом угольной кислоты (ионов H+), что является причиной защелачивания крови – алкалоза, называемого дыхательным или респираторным.
  • при недостаточной альвеолярной вентиляции величина рСО2 повышается, что свидетельствует о недостаточном его удалении и накоплении H2CO3. Иными словами, повышение в крови показателя рСО2  является причиной дыхательного ацидоза.

Кислород

Вопросы, связанные с оксигенацией крови и транспортом кислорода более сложны. Связано это с тем, что в виде свободных (растворенных) молекул O2 находится лишь небольшая доля общего кислорода крови.

 Основная часть кислорода связана с гемоглобином (оксигемоглобин) и истинное содержание кислорода зависит от двух дополнительных параметров – концентрации Hb и насыщения (сатурации) гемоглобина кислородом.

Оксигемоглобин

Оксигемоглобин (HbО2) – процентное содержание в крови, является отношением фракции оксигемоглобина (HbО2) к сумме всех фракций (общему гемоглобину).

Насыщение гемоглобина кислородом

Насыщение гемоглобина кислородом (HbOSAT, SО2), представляет собой отношение фракции оксигенированного гемоглобина к тому количеству гемоглобина в крови, который способен транспортировать О2. 

Отличия между двумя показателями HbО2 и HbOSAT заключаются в том, что у пациентов возможно наличие в крови такой формы гемоглобина, которая не способна акцептировать О2 (Hb‑CO, metHb, сульфоHb). Но так как большинство больных не имеют в крови повышенного содержания этих форм гемоглобина, значения HbО2 и SО2 обычно очень близки. 

Например, если при отравлении нитритами количество metHb составляет 15%, тогда величина HbО2 никогда не сможет превысить 85%, но насыщение (HbOsat) может быть различно – от максимума (HbOsat=95-98%) при полном насыщении до низких величин при отсутствии кислорода.

Показатель насыщения кислородом показывает процент доступных мест связывания на гемоглобине.

Парциальное давление кислорода (pO2) 

Парциальное давление O2 выступает как движущая сила, приводящая к насыщению гемоглобина кислородом. И хотя, как правило, чем выше pO2 тем выше HbOsat, эта зависимость не является линейной.

В центральной части кривой насыщения (или кривой диссоциации) гемоглобина малейшие сдвиги pO2 приводят к резким изменениям насыщения гемоглобина. И наоборот, при высоком pO2 (80-90-100 мм рт.ст) кривая становится плоской, насыщение гемоглобина мало зависит от колебаний кислорода в плазме.

Сдвиг влево происходит при защелачивании и снижении концентрации 2,3-дифосфоглицерата и сигнализирует об увеличении сродства кислорода  к гемоглобину (в легких). Сдвиг вправо – это снижение сродства кислорода к гемоглобину (в тканях), обеспечивается закислением среды и накоплением 2,3-дифосфоглицерата.

В свою очередь имеются факторы, влияющие на величину pO2:

1. Альвеолярная вентиляция. Хотя она влияет как на pO2 так и на pCO2, но доля кислорода в альвеолах при гипервентиляции может лишь слегка увеличиться, приближаясь к pO2 атмосферного воздуха, при гиповентиляции – стремительно падает, вытесняясь поступающим из крови CO2. В то же время доля CO2 в альвеолах быстро снижается при усиленной вентиляции.

2. Вентиляционно-перфузионное соотношение, определяется тем, что

  • не вся кровь, притекающая к легким, соприкасается с хорошо вентилируемыми альвеолами (спадение альвеол, уплотнение стенки).
  • не все хорошо вентилируемые альвеолы получают достаточно крови (правожелудочковая сердечная недостаточность).

3. Концентрация кислорода во вдыхаемом воздухе (FiO2, fraction of inspired oxygen).

 

В таблице приведены сравнительные величины концентрации кислорода и углекислого газа в воздухе, крови и тканях.
Необходимо обратить внимание на перепады концентраций кислорода и углекислого газа в крови и альвеолярном воздухе.

 Важной особенностью является то, что pO2 в альвеолярном воздухе и артериальной крови очень близки, т.е. в обычных условиях глубоким и/или частым дыханием невозможно повысить потребление кислорода и насыщение им гемоглобина.

В то же время разность концентраций pCO2 в венозной крови и альвеолярном воздухе позволяет эффективно его удалять при частом дыхании.

 pO2, мм рт.ст. pCO2, мм рт.ст
Вдыхаемый воздух159 0,23 
Альвеолярный воздух 105-110 40 
Артериальная кровь 83-108 35-45 
Ткани 10-20 50-60 
Венозная кровь 35-49 46-51 
Выдыхаемый воздух 11632 

Источник: https://biokhimija.ru/kislotno-sonovnoe-sostojanie/kislorodnye-pokazateli.html

Механизм насыщения гемоглобина кислородом

При каких условиях насыщение гемоглобина кислородом снижается

Гемоглобин присоединяет О2 последовательно, по одной молекуле на каждый гем.

В апогемоглобине, благодаря координационной связи с белковой частью, атом железа выступает из плоскости гема в направлении гистидина F8.

Присоединение О2 к шестой координационной связи железа вызывает его перемещение в плоскость гема, за ним перемещаются гистидин F8 и полипептидная цепь, в состав которой он входит.

Происходит изменение конформации текущего протомера и связанных с ним оставшихся протомеров.

При этом у протомеров возрастает сродство к кислороду, в результате каждый следующий кислород присоединяется к гемоглобину лучше предыдущего.

Четвертая молекула кислорода присоединяется к гемоглобину в 300 раз легче, чем первая молекула. Обратный процесс аналогичен, чем больше О2 отдают протомеры, тем легче идет отщепление последующих молекул О2.

Кривая диссоциации кислорода для гемоглобина

Кооперативность в работе протомеров гемоглобина формирует сигмовидный характер кривой насыщения его кислородом в зависимости от парциального давления кислорода.

S–образная кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет важное биологическое значение.

Во-первых, пологий участок S–образной кривой (выше 60 мм.рт.ст.) обеспечивает максимальное насыщение гемоглобина кислородом в легких, даже если концентрация кислорода в альвеолярном воздухе заметно снижена. Например, в альвеолярной крови при РО2=95 мм.рт.ст. гемоглобин насыщается кислородом на 97%, а при РО2=60 мм.рт.ст. – на 90%.

Во-вторых, Крутой наклон среднего участка S–образной кривой (от 10 до 40 мм.рт.ст.) обеспечивает максимальный переход кислорода от гемоглобина к тканям.

В области венозного конца капилляра при РО2 = 40 мм.рт.ст. гемоглобин насыщен кислородом на 73%. При снижении РО2 на 5 мм.рт.ст. насыщение гемоглобина кислородом уменьшается на 7%.

Аллостерическая регуляция насыщения гемоглобина кислородом

Кроме РО2 на насыщение гемоглобина кислородом влияют и другие факторы, например, рН, температура, давление, концентрация 2,3-ДФГ, РСО2.

Увеличение температуры, присоединение к гемоглобину Н+, 2,3-ДФГ, СО2 уменьшает сродство гемоглобина к кислороду, при этом кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается вправо и гемоглобин легче отдает кислород тканям.

Эффект Бора

Влияние рН на характер кривой диссоциации оксигемоглобина называется эффектом Бора (по имени датского физиолога Христиана Бора, впервые открывшего этот эффект).

Гемоглобин в дезоксигенерированном состоянии имеет более высокое сродство к протонам, чем оксигемоглобин. Другими словами R – форма (оксигенерированная) является более сильной кислотой, чем Т-форма (дезоксигенерированная).

Поэтому когда дезоксигемоглобин в легких присоединяет кислород, происходит переход в R – форму и разрыв некоторых связей, в результате чего и высвобождаются протоны, ответственные за эффект Бора.

Наоборот, при высвобождении кислорода образуется Т-структура и разорванные связи между субъединицами должны быть восстановлены, и протоны вновь присоединяются к остаткам гистидина в b – цепях. Таким образом, протонирование гемоглобина снижает его сродство к О2 и увеличивает потребление О2 в ткани.

Эффект Бора имеет важное физиологическое значение. Образующийся в тканях СО2 должен транспортироваться в легкие. Он поступает в эритроциты по градиенту напряжения. В них фермент карбоангидраза превращает его в Н2СО3, который диссоциирует на бикарбонат, ион и протон. Последний сдвигает равновесие влево в уравнении (1).

Hb + 4 O2= Hb (О2)4 + (H+)n

Где n – величина порядка 2; число зависит от целого комплекса параметров, тем самым заставляя Hb О2 отдавать свой кислород.

НСО3- пассивно продвигается через ионный канал по градиенту концентрации в сыворотку.

Продвижение НСО3- не сопровождается перемещением Н+, поскольку нет канала, позволяющего ему пройти через мембрану эритроцитов. Для сохранения ионного равновесия при выходе НСО3- из клетки, Cl- перемещаются внутрь её через тот же ионный канал. Такое двойное перемещение известно как хлоридный сдвиг (сдвиг Хамбургера).

Растворенный НСО3- движется вместе с венозной кровью обратно в легкие. Здесь высвобождение протона из гемоглобина при оксигениции приводит к образованию НСО3- (по принципу Ле-Шателье).

НСО3-+ Н+= Н2СО3-,

что позволяет карбоангидразе образовать СО2.

Разрушение НСО3- в эритроците обуславливает вхождение в него НСО3- из сыворотки, так что в легких происходит обратный хлоридный сдвиг, приводящий к выведению СО2 с выдыхаемым воздухом.

Предыдущая12345678910111213Следующая

Дата добавления: 2016-02-13; просмотров: 1090; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: https://helpiks.org/7-2678.html

Гиппократ
Добавить комментарий