Соединения гемоглобина патологические

Структура, соединения и основные виды гемоглобина

Соединения гемоглобина патологические

Кровеносная система выполняет транспортную функцию в организме всех теплокровных животных, доставляя к тканям питательные вещества и кислород. Транспортировка кислорода и углекислого газа осуществляется благодаря красным тельцам крови, в состав которых входит важное вещество – гемоглобин. В этой статье мы рассмотрим виды и соединения гемоглобина.

Что такое гемоглобин

Гемоглобин – это компонент эритроцитов, относящийся к группе белков. Состоит из 96% белкового вещества глобина и 4% вещества с атомом 2-валентного железа – гем. В 1 клетке эритроцита его содержится порядка 280 млн молекул, что и формирует красный цвет крови.

Главное свойство гемоглобина – это способность железа присоединять и отщеплять газы, формируя перемещение кислорода из лёгких к тканям и углекислого газа от тканей к лёгким. Таким образом, его роль в процессе газообмена в организме незаменима.

Структура и виды гемоглобина крови человека

На разных стадиях развития человеческого организма состав гемоглобина отличается по структуре полипептидных цепей. В зависимости от того, какие полипептидные цепи содержит гемоглобиновая структура, виды гемоглобина у человека следующие:

  1. Взрослый гемоглобин (HbA) встречается в доминантном количестве (около 98-99% от общего количества в крови) у взрослых людей. HbA состоит из 2 и 2 полипептидных цепей. В каждой из аминокислотных спиралей содержится компонент гема с атомом, отвечающим за сродство с молекулой кислорода. HbA обладает меньшей способностью к сродству с кислородом нежели другие виды гемоглобина, но в то же время он более устойчив к колебаниям pH и t.
  2. Фетальный (HbF) синтезируется у плода ещё в утробе матери начиная с 6-7 недель беременности с последующим его замещением на HbA. Уже с 1 месяца жизни синтез HbF замедляется, общий объём крови увеличивается, усиливается и синтез HbA, который к трём годам жизни ребёнка доходит до процентного соотношения состава крови взрослого человека. Фетальный гемоглобин от взрослого отличается составом цепей глобина, вместо цепи здесь присутствует тип спирали. HbF, по сравнению с HbA, обладает меньшей степенью устойчивости к изменениям pH крови и колебаниям температуры организма.
  3. Эмбриональный (HbE). Первичная форма дыхательного белка вырабатывается у эмбриона ещё до формирования плаценты (уже на первой неделе беременности) и продолжается до 6-7 недель. Структура отличается наличием цепей и ζ-типов.

В ряде случаев под влиянием генетических дефектов возникает аномальный синтез гемоглобиновых клеток. Патологические виды гемоглобина от физиологических отличаются составом полипептидных связей, а точнее, их мутацией.

В результате мутации ДНК, синтез компонентов эритроцитов осуществляется не с глутаминовой, а валиновой аминокислотой.

Эта «кадровая» замена приводит к образованию белковой структуры типа 2 с «липким» участком на поверхности, способным присваивать структуры себе подобные.

Таким образом, происходит полимеризация HbS-молекул и, как следствие, оседание тяжёлых и плохо транспортируемых эритроцитов в кровеносных сосудах. Данное отклонение носит название “серповидная анемия”.

Нормы содержания гемоглобина у человека

белковых дыхательных структур в крови у людей может отличаться в зависимости от пола, возрастной категории, образа жизни и некоторых других особенностей, как, например, беременность.

Нормальные значения содержания гемоглобина в крови, не считающиеся патологическим отклонением:

  • У мужчин – 130-150 г/л.
  • У женщин – 120-140 г/л.
  • У детей до года 100-140 г/л, причём в первый месяц эти значения могут достигать до 220 г/л за счёт повышенной концентрации фетального гемоглобина. У детей с года до 6 лет – 110-145 г/л, а с 6 года жизни – 115-150 г/л вне зависимости от пола ребёнка.
  • При беременности наблюдается снижение концентрация HbA до 110 г/л, что однако не считается анемией.
  • У пожилых людей нормой считается тенденция понижения на 5 единиц от заявленной нормы в зависимости от пола пациента.

По возрастному цензу отличается и состав крови, содержащей одновременно разные виды гемоглобина. Так, например, у взрослого человека естественным соотношением является 99% HbA и до 1% HbF. У детей до года процент HbF значительно выше, чем у взрослых, что объясняется постепенным распадом изначально имеющейся формы фетального гемоглобина.

Физиологические формы

Поскольку дыхательный красный пигмент непрерывно участвует в газообменных процессах в организме, то его главным свойством является способность образовывать соединения с молекулами различных газов. В результате подобных реакций создаются физиологические виды гемоглобина, которые считаются нормальным явлением.

  • Оксигемоглобин (Hb)– соединение с молекулой кислорода. Процесс происходит в органах дыхания, в альвеолах лёгких. Оксигенированные красные тельца окрашивают кровь в алый цвет, которая называется артериальной и движется от лёгких к тканям, обогащая их кислородом, необходимым для окислительных процессов.
  • Дезоксигемоглобин (HbH) – восстановленный гемоглобин образуется в момент, когда красные тельца отдают кислород тканям, но ещё не успели забрать от них углекислый газ.
  • Карбоксигемоглобин (Hb) образуется при выведении углекислого газа из тканей и выведении его к лёгким, завершая процесс дыхания человека. Карбоксигемоглобин придаёт венозной крови тёмный цвет – бордовый.

Патологические соединения

Эритроциты могут присоединять не только газы, участвующие в дыхательном процессе, но и другие, образуя патологические виды гемоглобина, представляющие опасность для человеческого здоровья и даже жизни. Эти соединения обладают низкой степенью распада, поэтому приводят к кислородному голоданию тканей и серьёзным нарушениям дыхательного процесса.

  • Карбгемоглобин (HbCO) – крайне опасное соединение в крови человека, надышавшегося угарным газом. Блокирует способность красных телец переносить кислород к тканям. Даже незначительная концентрация угарного газа в воздухе 0,07% может привести к летальному исходу.
  • Метгемоглобин (HbMet) образуется при отравлении нитробензольными соединениями, примерами которых являются алифатические растворители смол, эфиров, целлюлозы, широко применимые в текстильной промышленности. Нитраты при взаимодействии с гемоглобином преобразуют содержащиеся в геме 2-х валентное железо в 3-х валентное, что также приводит к гипоксии.

Диагностика гемоглобина

Для выявления концентрации глобиновых дыхательных структур в крови человека проводятся качественные и количественные виды анализов. Гемоглобин также исследуется на количество содержания в нём ионов железа.

Основным количественным методом определения концентрации гемоглобина сегодня является колориметрический анализ. Он представляет собой исследование цветовой насыщенности биологического материала при добавлении к нему специального реактива.

Качественные методы включают исследование крови на содержание в нём соотношения типов HbA и HbF. Также к качественному анализу относится определение количества содержания в крови молекул гликолизированного гемоглобина (соединения с углеродами) – метод используется для диагностики сахарного диабета.

Отклонение концентрации гемоглобина от нормы

Баланс HbA может варьировать как ниже, так и выше нормы. В любом случае это приводит к негативным последствиям.

При понижении HbA ниже установленной нормы возникает патологический синдром, который носит название “железодефицитная анемия”. Выражается вялостью, упадком сил, невнимательностью.

Негативно влияет на нервную систему, особенно опасен в детском возрасте, так как часто является причиной отставания в психо-моторном развитии.

Повышенный гемоглобин не является отдельным заболеванием, это, скорее, синдром, свидетельствующий о различных патологиях, таких как сахарный диабет, лёгочная недостаточность, порок сердца, заболевания почек, переизбыток фолиевой кислоты или витаминов группы В, онкология и др.

Источник: https://FB.ru/article/300790/struktura-soedineniya-i-osnovnyie-vidyi-gemoglobina

Строение, типы и соединения гемоглобина

Соединения гемоглобина патологические

ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ ГЕМОГЛОБИНА В КРОВИ

Гемоглобин [от греч. haima кровь + globus шар] – кровяной пигмент, содержащийся в эритроцитах и придающий крови красный цвет. Основными функциями гемоглобина является перенос кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким, а также поддержание постоянной рН крови.

По химическому строению гемоглобин (Hb) относится к сложным белкам – хромопротеинам. Его простетическая группа, включающая двухвалентное железо, называется гемом, а белковый компонент – глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и один глобин. Глобин состоит из двух пар полипептидных цепей, которые в зависимости от аминокислотного состава обозначаются как α, β, γ и δ цепи.

Типы гемоглобина различаются структурой полипептидных цепей глобина. Существуют физиологические и патологические типы гемоглобина.

К физиологическим типам гемоглобина относятся гемоглобин А, F и Р.

Hb A – гемоглобин взрослых [от англ. adultвзрослый]. Гемоглобин А состоит из двух α- и двух β-цепей (α2β2). Имеется несколько фракций гемоглобина А: А1, А2, А3. В норме у взрослых фракция А1 является основной и составляет 96-98%, фракция А2 – не превышает 3%, А3 – в виде следов.

Hb F – фетальный гемоглобин [от лат. fetus плод]. Этот тип гемоглобина состоит из α2γ2 цепей и содержится у плода с 3 месяцев. У новорожденных содержание НbF составляет около 20%, остальной гемоглобин представлен НbА. В дальнейшим HbF продолжает уменьшаться и к 4-5 месяцам достигает величин взрослого человека – 1-2%.

Hb P – примитивный гемоглобин, содержится у плода на ранних стадиях эмбрионального развития (до 3-х месяцев).

Патологические типы гемоглобина: B(S), C, D, G и др. возникают в результате изменения аминокислотного состава глобина, обусловленного наследственным дефектом синтеза гемоглобина, и приводят к развитию гемоглобинопатий – тяжелых анемий гемолитического типа.

Замена только одной аминокислоты (глютаминовой на валин) превращает HbA в патологический HbS, имеющий структуру α2s2.

После отдачи кислорода в тканях HbS образует плохо растворимую форму и кристаллизуется в эритроцитах, вызывая их деформацию – образование серповидных эритроцитов, что приводит к развитию серповидноклеточной анемии.

Соединения гемоглобина бывают физиологические и патологические. К физиологическим соединениям гемоглобина относятся оксигемоглобин (соединение гемоглобина с кислородом), карбогемоглобин (соединение гемоглобина с углекислым газом) и редуцированный (восстановленный) гемоглобин – соединение гемоглобина с молекулой воды.

В легких гемоглобин соединяется с кислородом, образуя оксигемоглобин, который с током артериальной крови разносится ко всем органам и тканям.

Здесь оксигемоглобин диссоциирует (распадается) на кислород, который используется клетками для окислительных процессов, и гемоглобин, который присоединяет молекулу воды и становится редуцированным гемоглобином. Свободные валентности редуцированного гемоглобина связывают углекислый газ.

Образующийся при этом карбогемоглобин с током венозной крови доставляется в легкие, где он диссоциирует на составные части. Углекислый газ выделяется с выдыхаемым воздухом, а гемоглобин присоединяет новую порцию кислорода и весь процесс повторяется снова.

https://www.youtube.com/watch?v=51n7O7Jpce8

К патологическим соединениям гемоглобина относятся карбоксигемоглобин, метгемоглобин и сульфгемоглобин. Патологические соединения гемоглобина являются очень стойкими, не способными к диссоциации, поэтому они не могут переносить кислород и при их образовании в организме развивается кислородная недостаточность.

Метгемоглобин – это соединение гемоглобина с кислородом, в котором двухвалентное железо заменено трехвалентным. Образование метгемоглобина происходит при отравлениях амидо- и нитросоединениями бензольного ряда. Специфическим лабораторным признаком образования метгемоглобина является наличие в эритроцитах телец Гейнца.

Карбоксигемоглобин – соединение гемоглобина с угарным газом (СО). Угарный газ является токсичным продуктом неполного сгорания углеродсодержащих веществ.

Образование в крови карбоксигемоглобина происходит при несоблюдении санитарно-гигиенических требований и нарушении технологических процессов при доменном и мартеновском производстве, в автогаражах, при печном отоплении, авариях и взрывных работах в шахтах, на пожарах.

Сродство гемоглобина к угарному газу в несколько сот раз больше, чем к кислороду, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа связывает более 50% имеющегося в организме гемоглобина и является смертельной.

Сульфгемоглобин обнаруживается при применении сульфаниламидов и при отравлении соединениями бензольного ряда одновременно с образованием метгемоглобина.

Источник: https://studopedia.su/13_46499_stroenie-tipi-i-soedineniya-gemoglobina.html

Виды гемоглобина

Соединения гемоглобина патологические

Эмбрионы содержат примитивный гемоглобин (НgР)., на смену ему приходит плодовый или фетальный гемоглобин (НgF). Основным гемоглобином взрослого организма является НgА1 (98-100%) и НвА2 (до 2%), а также разновидность Нg – мышечный миоглобин.

Виды Нg отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НgF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НgF создает оптимальные условия для транспорта О2 кровью плода.

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННg – восстановленный гемоглобин и НgСО2 – соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет. Можно более точно определить присутствие в растворе ННg (дезоксиформа) методом спектрального анализа. Спектр ННg имеет одну широкую полосу поглощения в желто-зеленой части.

НgО2 – оксигемоглобин – находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. По данным спектрального анализа известно, что спектр НвО2 имеет две узкие полосы поглощения в желто-зеленой части спектра.

НgО2 – чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НgО2 и наоборот.

Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Однако, есть и патологические формы гемоглобина.

Карбоксигемоглобин (НgСО) – очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нg. Оказалось, что его родство к Нg в 400-500 раз больше, чем сродство О2 к Нg. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НgСО.

Если в организме находится много НgСО, то возникает кислородное голодание. Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НgСО – прочное соединение с О2. При спектральном определении НgСО спектр НgСО имеет аналогичные характеристики с НgО2, т. е. две узкие полосы поглощения в желто-зеленой части спектра.

В растворе НgСО имеет алую окраску.

Первая помощь при отравлении угарным газом – доступ свежего воздуха, создание высоких концентраций О2 (кислородная подушка). В случаях тяжелых отравлений проводятся обменные переливания крови. При кислородном голодании в первую очередь поражается ЦНС, и прежде всего корковые нейроны.

Метгемоглобин (MetНg) – окисленная форма Нg, крови придает коричневую окраску, его можно обнаружить, используя метод спектрального анализа. В спектре выявляется одна дополнительная полоса поглощения в красной части спектра.

Образуется MetНg при действии на Нg любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe2+) переходит в ферриформу (Fe3+), необратимо связывающую О2.

При образовании в организме больших количеств MetНg также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

В физиологических условиях в организме тоже образуется небольшое количество метгемоглобина, так как ферроформа железа нестабильна и стремиться перейти в ферриформу. В эритроцитах присутствует специальный фермент – метгемоглобинредуктаза, которая постоянно переводит метгемоглобин в оксигемоглобин.

Жизненный цикл эритроцитов включает в себя три периода:

  • 1) Период созревания эритроцитов – эритропоэз.
  • 2) Период, связанный с нахождением эритроцитов в кровяном русле и выполнением ими транспортной функции.
  • 3) Разрушение эритроцитов – эритродиэрез.

Созревание эритроцитов – эритропоэз – происходит в клетках красного костного мозга, который находится в плоских и трубчатых костях (грудина, ребра, позвоночный столб, эпифиз трубчатых костей, череп).

По теории Максимова, источником эритроцитов является единая материнская клетка, из которой образуются все клетки крови, причем в костном мозге одни клетки подвергаются пролиферации, т. е. размножаются, восполняя свои запасы, резервы в костном мозге, а другая группа клеток -дифференцируется, превращаясь в красные клетки крови – эритроциты.

Чтобы развитие клеток шло по красному – эритроцитарному – ряду, необходимо наличие особого специфичного гормона-индуктора – эритропоэтина.

Рассмотрим процесс созревания эритроцитов – эритропоэз. Материнская клетка костного мозга получила название стволовой клетки. За стволовой клеткой идет клетка-предшественница, затем эритропоэтин-чувствительная клетка, на которую воздействует эритропоэтин через специальные рецепторы. Без эритропоэтина эритроциты не образуются.

По мере роста эритропоэтин-чувствительная клетка превращается в эритробласт. В этом типе клеток появляются первые глыбки гемоглобина. Эритробласт переходит в пронормоцит, пронормоцит – в нормоцит.

Нормоциты существуют в виде базофильных, полихроматофильных, оксифильных формах, в зависимости от степени окрашивания основными или кислыми красками. Нормоцит переходит в ретикулоцит, у которого вместо ядра обнаруживается особая сетчатая структура.

Поэтому, этот вид клеток получил название ретикулоцит, он занимает промежуточное место между ядерной и безъядерной формами эритроцитов.

Ретикулоцит превращается в эритроцит.

После первичной дифференцировки и становления эритроидного ряда с красными клетками происходит ряд трансформаций, в результате которых клетки теряют ядра, митохондрии и другие цитоплазматические органеллы.

Одновременно происходит увеличение синтеза гемоглобина в общем балансе синтеза белков. Кроме того, эритроциты приобретают характерную двояковогнутую форму, уменьшаются в размерах и выходят в кровяное русло.

Такой тип кроветворения получил название нормобластического. В периферической крови можно обнаружить только две последние формы эритроцитов, причем на долю ретикулоцитов может приходится не более 0,5-1%, то есть не более 10 ретикулоцитов на 1000 эритроцитов. Если в периферической крови появляются ядерные формы эритроцита, это свидетельствует о какой-то патологии, чаще всего, системы крови.

Зрелые эритроциты выбрасываются из клеток костного мозга в сосудистое русло с помощью электрического поля. Этот своеобразный вид транспорта получил название “экструзия”.

Затем начинается второй период жизненного цикла эритроцитов – выполнение транспортной функции. Как известно, время жизни эритроцитов в кровяном русле ограничено – 100-120 дней, что вероятно генетически обусловлено для каждого вида.

В процессе выполнения своей основной физиологической функции эритроциты “стареют” и затем разрушаются (эритродиэрез). Исследование процесса старения эритроцитов обнаружило многочисленные изменения в них.

Так, при старении эритроцитов уменьшается гликолитическая активность, снижается содержание катионов К+, в мембране старых эритроцитов содержится меньше фосфолипидов, чем в мембране молодых эритроцитов. При старении уменьшается объем эритроцитов, их удельный вес, кислотная стойкость, изменяется величина поверхностного заряда.

До настоящего времени не ясно, что является определяющим в разрушении эритроцитов: структурные ли изменения или изменение метаболизма? Не существует четкого представления о механизме деструкции эритроцитов. Распространенным является мнение, что уменьшение содержания АТФ в красных клетках крови приводит к сферуляции эритроцитов и к разрушению сфероцитов ретикулярной системой.

Возможно, что деструкция эритроцитов зависит от нескольких факторов. Около 10% эритроцитов разрушается в сосудах, при этом имеет место механический тип гемолиза, то есть, клетки, ударяясь друг о друга или о стенки сосуда, подвергаются гемолизу.

90% эритроцитов разрушаются путем гемолиза в клетках ретикулярной системы, которая обладает способностью захватывать эритроциты и подвергать их разрушению.

Эта ретикулярная ткань имеется практически во всех органах и тканях: в коже, подкожно-жировой клетчатке, наибольшие ее скопления обнаруживаются в селезенки и печени.

Поэтому основная масса эритроцитов подвергается гемолизу именно в этих органах. Иногда селезенку образно называют “кладбищем эритроцитов”.

При разрушении эритроцита из него выходит Нg и все дальнейшие разрушения связаны с различными превращениями Нg. Сначала от Нg отщепляется железо, которое используется организмом для образования новых эритроцитов, синтеза некоторых ферментов и других процессов.

Оставшаяся часть молекулы Нg, лишившейся железа, получила название гематопорфирин. Гематопорфирин претерпевает ряд изменений с образованием таких форм, как холиглобин, вердеглобин.

Затем, как правило, в печени от Нg отщепляется его белковая часть – глобин, гидролизующаяся до аминокислот, которые также используется организмом, удовлетворяя энергетические и пластические потребности.

Оставшаяся часть гема без железа и глобина называется биливердин – промежуточный продукт распада гема, являющийся желчным пигментом зеленоватого цвета. Затем биливердин переходит в следующий пигмент – билирубин, имеющий желтовато-красноватый цвет.

Билирубин попадает в печень, где переводится в менее токсичное и более растворимое в воде соединение благодаря присоединению к себе глюкуроновой кислоты. Коньюгат билирубина и двух молекул глюкуроната, называется или прямым или связанным билирубином, который транспортируется вначале в желчь, потом по желчным путям в кишечник.

В кишечники коньюгаты билирубина гидролизуются и в результате действия бактериальной флоры билирубин превращается вуробилиноген (мезауробилиноген). Уробилиноген затем переходит в уробилин (мезауробилин). Часть уробилина выделяется с каловыми массами в виде стеркобилиногена, который окисляется до стеркобилина.

Однако, основная уробилина часть подвергается обратному всасыванию тонком кишечнике и по портальной системе поступает в печень. Печень разрушает уробилин до декапирролов. Кроме того, часть уробилина в нижней трети толстого кишечника попадает в систему нижней полой вены, затем переносится в почки и выделяется с мочой.

Ежедневно здоровый человек выделяет около 10-15 мг желчных пигментов с мочой.

Возникает вопрос “Зачем нужно знать схему пигментного обмена?”. Пигментный обмен необходимо знать для правильного установления вида желтухи. Накопление желчных пигментов в плазме крови в достаточных количествах придает желтушную окраску коже и слизистых.

При всех видах желтух исследуются пигменты кала, мочи и крови. Причем каждая форма желтухи характеризуется специфическими нарушениями пигментного обмена (гемолитическая, механическая и паренхиматозная).

Находящиеся в сыворотке крови коньюгаты билирубина с белками плазмы образуют непрямой, свободный билирубин.

Источник: https://studwood.ru/1857229/meditsina/vidy_gemoglobina

Виды гемоглобина – что такое гемоглобин, его разновидности и функции, нормы и отклонения

Соединения гемоглобина патологические

Клинический анализ крови – важная составляющая общеклинической диагностики пациентов с патологиями различного характера. В данное исследование входит анализ уровня красных кровяных телец и железосодержащего белка (ЖБ) в сыворотке крови. Данный показатель очень чувствителен к различным изменениям в работе внутренних органов.

Внимание! Эритроциты обеспечивают внутриклеточное дыхание в человеческом организме. Они выполняют жизненно важные функции – выводят углекислый газ из тела и поставляют кислород к органам. Красные кровяные тельца содержат гемоглобин, который транспортирует молекулы этих веществ.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин – пептидное соединение (ПС), содержащее железо, которое транспортирует кислород ко всем тканям человеческого организма. У всех позвоночных зверей данное белковое соединение содержится в красных кровяных клетках, а у беспозвоночных – в плазме. Как упоминалось выше, его функция заключается в том, чтобы выводить диоксид углерода и заниматься поставкой кислорода в органы.

Железосодержащий ген состоит из четырех базовых субъединиц – альфа и бета 1,2. Стоит отметить, что данное ПС имеет формулу тетрамера. Основными компонентами гемоглобина принято считать железосодержащий гем и белок глобин.

Виды гемоглобина:

  • Дезоксигемоглобин,
  • Карбоксигемоглобин (окрашивает кровь в синеватый цвет),
  • Метгемоглобин,
  • Фетальный ЖБ (присутствует у плода и исчезает в процессе онтогенеза),
  • Оксигемоглобин (окрашивает кровь в светло-красный цвет),
  • Миоглобин.

Дезоксигемоглобин – это свободный гемоглобин в крови человека. В такой форме это ПС способно присоединять к себе различные молекулы – углекислый/угарный газ, кислород.

Если дезоксигемоглобин связывается с кислородом, образуется оксигемоглобин. Этот тип белка поставляет кислород ко всем тканям. При наличие различных оксилителей железо в ЖБ из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное. Такое соединение принято называть метгемоглобином, оно выполняет важную роль в физиологии органов.

Если восстановленный гемоглобин связывается с угарным газом, образуется токсичное соединение – карбоксигемоглобин. Необходимо отметить, что такое соединение связывается в 250 раз эффективнее, чем диоксид углерода. Карбоксигемоглобин имеет длительный период полураспада, поэтому способен сталь причиной сильного отравления.

Витамин С помогает восстанавливать ЖБ, благодаря чему применяется свободно в медицине для лечения отравлений угарными испрениями. Как правило, интоксикация оксидом углерода проявляется цианозом.

Миоглобин по структуре похож на гемоглобин и в большом количестве содержится в миоцитах, особенно кардиомиоцитах. Он связывает молекулы О₂ «на черный день», который впоследствии используется организмом при состояниях, вызывающих гипоксию. Миоглобин обеспечивает работающие мышцы кислородом.

Все вышеперечисленные типы имеют жизненно важное значения в организме человека, однако существуют патологические формы данного пептидного соединения.

Какие опасные разновидности гемоглобина существуют?

Патологические виды гемоглобина у человека, которые приводят к различным болезням:

  • Гемоглобин D-Пенджаб,
  • Гемоглобин S – форма, обнаруженная у людей с серповидно-клеточной анемией,
  • Гемоглобин С – эта форма вызывает хроническую гемолитическую анемию,
  • Гемоглобин H – тип гемоглобина, образованный тетрамером β-цепей, который может присутствовать при α-талассемии.

ЖБ D-Пенджаб является одним из вариантов гемоглобина. Он так назван из-за его высокой распространенности в Пенджабском районе Индии и Пакистана. Это также самый распространенный аномальный вариант железосодержащего белка в Синьцзян-Уйгурском автономном районе Китая. Исследования показывают, что D-Пенджаб составляет более 55% от общего числа патологического гемоглобина.

Он был впервые обнаружен в начале 1950-х годов в смешанной британской и американской семье индийского происхождения из района Лос-Анджелеса, поэтому его иногда называют D Los Angeles. ЖБ D является наиболее распространенным вариантом данного вещества. Он появился в результате распространенности малярии в разных частях Азии.

Гемоглобин S возник в Западной Африке, где распространен больше всего. Он присутствует в меньшей степени в Индии и Средиземноморском регионе.

Полиморфизм гена бета S указывает на то, что он возник из пяти отдельных мутаций: четырех в Африке и одного в Индии и на Ближнем Востоке.

Наиболее распространенной является аллель, обнаруженная в Бенине в Западной Африке. Другие гаплотипы обнаружены в Сенегале и Банту.

Важно! Ген HbS, присутствующий в гомозиготной форме, является нежелательной мутацией. Малярия, возможно, является фактором отбора, поскольку существует четкая корреляция между распространенностью этой болезни и серповидно-клеточной анемией. Дети с серповидно-клеточной характеристикой Hb SA, переносят малярию гораздо легче и чаще выздоравливают.

Железосодержащий белок C (Hb C) является одним из наиболее распространенных структурных вариантов гемоглобина. Люди со «здоровым» С (Hb C) фенотипически нормальны, тогда как пациенты с патологическим (Hb CC) могут страдать от гемолитической анемии. Хотя клинические осложнения, связанные с патологическим С, не являются серьезными.

Гемоглобин H вызывает тяжелое заболевание – альфа-талассемию. α-талассемия приводит к снижению продукции альфа-глобина, поэтому образуется меньше альфа-глобиновых цепей, что приводит к избытку β-цепей у взрослых и у новорожденных.

Избыточные β-цепи образуют нестабильные тетрамеры, называемые гемоглобином H или HbH четырех бета-цепей.

Избыточные γ-цепи образуют тетрамеры, которые слабо связываются с кислородом, поскольку их сродство к O2 слишком велико, поэтому оно не диссоциируется на периферии.

Как диагностируют патологические формы железосодержащего белка в крови?

Как упоминалось выше, анализ на содержание гемоглобина входит в клиническое исследование сыворотки крови. В некоторых случаях показано проведение биохимии крови для точного определения патологий данного ПС.

Кровь на анализ сдается натощак и в утреннее время. Рекомендуется не употреблять пищу за 12 часов до забора биологического материала (кала, мочи, крови), чтобы не исказить результаты анализов обследования.

В особенности нежелательно заниматься физическими нагрузками, употреблять психотропные вещества или другие лекарственные средства.

Диеты придерживаться не нужно, однако от жирной или жареной пищи воздержаться следует, чтобы не повлиять на различные параметры в кале.

Нормальные показатели железосодержащего белка

Расшифровкой анализа общеклинического исследования сыворотки крови должен заниматься только врач. Однако выделяют некоторые общие нормы гемоглобина, присущие всем людям. Уровень данного ПС измеряется в г/л (граммы на литр). В зависимости от лаборатории методики анализа могут различаться.

Норма дезоксигемоглобина в крови у различных возрастных групп:

  • Мужчины от 18 лет – 120-150 г/л,
  • Женщины от 18 лет – 110-130,
  • Маленький ребенок – 200,

Повышение или снижение уровня свободного гемоглобина может приводить к патологиям. Первичная гемоглобинопатия обусловлена наследственными причинами, поэтому не лечится на любых этапах развития. Однако существуют методы стабилизации пациентов, поэтому в любом случае нужно обратиться к врачу.

При серьезном снижении уровня данного ПС в кровеносном русле показан искусственный кровезаменитель.

Совет! Синтетическое соединение «перфторан» способно улучшить качество жизни больных с анемией.

Искусственно повышать гемоглобин нужно с осторожностью, так как в некоторых случаях кровезаменители могут вызывать серьезные побочные эффекты.

Малокровие: негативные последствия и лечение явления

У взрослого пациента снижение гемоглобина провоцирует кислородный дефицит. Игнорирование этого может привести к:

  1. Снижению иммунитета. В итоге, человек начинает чаще болеть инфекционными недугами.
  2. Быстрой утомляемости и хронической слабости.
  3. Деформации эпителиальных тканей человека (слизистых, ротовой полости, ЖКТ, верхних слоев кожного покрова).
  4. Нарушению функциональности НС. Пациент может страдать от раздражительности, беспричинных перепадов настроения, пониженной концентрации внимания.

Также малокровие может стать причиной:

  • трещин на губах,
  • резких мышечных болей,
  • выпадения волос,
  • ломкости ногтевой пластины,
  • пристрастия к неприятным запахам.

При беременности

Малокровие при вынашивании ребенка – частое явление среди женщин. Если отклонение от нормы очень большое, оно может спровоцировать:

  • маточную гипотонию,
  • гипоксию,
  • задержку развития и роста будущего малыша,
  • низкий вес ребенка при рождении,
  • нарушения функциональности НС и системы дыхания.

Специалисты считают, что ребенок, родившейся у женщины с таким нарушением, будет неважно учиться, часто болеть и страдать от патологии внутренних органов.

Лечение

Для поднятия гемоглобина важно узнать причину его снижения. Можно заняться самолечением и добавить в свой рацион железосодержащие продукты и витамин В. Но если они не будут полноценно абсорбироваться в ЖКТ, эффекта придется ждать очень долго.

Чаще всего врачи прибегают к консервативной терапии и назначают пациенту железосодержащие медикаменты. Хороший результат показывают «Хеферол», «Ферроплекс» и «Ферлатум». Большинство пациентов потребляет лекарства перорально, но если это проблематично, врачи используют парентеральное введение.

Если пациент склонен к дисфункции ЖКТ, он может параллельно употреблять ферментные и обволакивающие лекарственные средства.

Если медикаментозная терапия не помогает, пациенту могут перелить цельную кровь или эритроцитарную массу.

Высокий гемоглобин: негативные последствия и лечение явления

Высокая концентрация эритроцитов провоцирует нарушение работы всего организма. В первую очередь, это влияет на головной мозг и кровоснабжение тканей. Селезенка, печень и печенка начинают увеличиваться в размерах. Человеческий организм не успевает справляться с негативным влиянием большого количества эритроцитов. Если не предпринимать ни каких действий, человек может умереть.

Гиппократ
Добавить комментарий